朊病毒（Prion）是一种遗传物质吗？
1982年，美国科学家布鲁希纳（S. Prusiner, 1942一）在对羊瘙痒病的研究中，提取出一种具有高度感染性的糖蛋白，分子量为27〜30 kD，他命名为朊病毒蛋白（Prion Protein, PrP）。随后的研究发现,这种蛋白质（PrP27〜30）是PrP33~35被蛋白酶K不完全消化的产物。用PrP27〜30的抗体检查未经蛋白酶K处理的正常动物和患羊瘙痒病的动物的脑组织提取物，发现存在两种构象的朊蛋白，虽然两种异构体的分子量均为33〜35 kD，但结构不同，一种是正常的朊蛋白，称为PrPC，可以特异性地附着在神经细胞（特别是脑细胞）表面；另一种是异常方式折叠形成的病理的、有感染性的朊病毒蛋白，又称PrPSe。这两种不同构象的朊蛋白，具有完全相同的氨基酸序列，唯一的差别是两者的三维折叠模型不同，因此导致构象发生变化。
在健康的个体中，朊蛋白是正常的PrPC构象，具有42%的α-螺旋区段和3%的β-片层区段；而在患病的个体中朊蛋白是异常的PrPSe构象，具有30%的α-螺旋区段和43%的β-片层区段。PrPC构象的朊蛋白对蛋白酶的消化作用很敏感，可被完全降解；而PrPSe构象的朊蛋白只能被蛋白酶部分降解。异常折叠的PrPSe，具有诱导正常折叠的PrPC改变构象的能力。当PrPSe感染了寄主细胞之后，能够通过与PrPC的接触，促使PrPC的构象发生变化，转变为PrPSe。一旦发生这种转变，就会出现缓慢的神经变性，最终发病，导致患者或病畜死亡。
后来，科学家定位了编码朊蛋白的基因。人的PrP基因位于20号染色体的短臂上，称PRNP，编码253个氨基酸；鼠的PrP基因位于2号染色体的短臂上,称为Pmp,编码254个氨基酸，该基因是单拷贝的,且位于相应基因的同源区域，这意味着PrP基因在哺乳动物物种分化时已经存在。
朊蛋白的这些特征，看上去很像是一种遗传物质。那么，它真的是遗传物质吗？
虽然这种变异的致病性朊蛋白被称作朊病毒，但它不是病毒。其他传染病的病原体是寄生虫或微生物，即便是最简单的微生物——病毒，也含有核酸作为生命的遗传物质；然而，朊蛋白仅仅是一种变异的蛋白质，不含核酸，本质上不是完整的生命体。因此，可把朊蛋白看作是一种分子形式的病原体。
此外，PrPSe是由PrPC变异而来的。人或哺乳动物体内都有正常的朊蛋白PrPC，该蛋白的合成与其他蛋白质一样，由基因转录、翻译而来。致病性PrPSe是由正常PrPC的结构改变而形成的, PrPSe无法自我复制。近年来，研究发现，一些哺乳动物的细胞因子参与了PrPC向PrPSe转变的过程，而且这些细胞因子几乎存在于体内所有的器官中。但是，对最早的PrPSe是怎样产生的、朊蛋白构象变化的分子机制等问题，仍不清楚。因此，关于朊蛋白的复制可能改变遗传的中心法 则，目前还仅仅是一种猜测。
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